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Péptidos: Definición y Clasificación

Los péptidos, formados por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, son esenciales para la estructura y función de las proteínas. Se clasifican en oligopéptidos, polipéptidos y proteínas según su tamaño. El enlace peptídico, con su estructura planar y resonancia, permite la formación de estructuras secundarias como la hélice alfa y la lámina beta. La secuenciación de proteínas revela relaciones evolutivas y clasificaciones funcionales, siendo crucial para entender la biología molecular y la evolución de las especies.

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1

Los péptidos son moléculas creadas por la unión de ______ mediante enlaces ______.

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aminoácidos peptídicos

2

La formación de un enlace peptídico libera una molécula de ______ y requiere energía del ______.

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agua ATP

3

Los ______ tienen menos de 10 aminoácidos, mientras que las ______ están formadas por más de 50.

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oligopéptidos proteínas

4

Resonancia del enlace peptídico

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Estabiliza la estructura planar y limita la rotación, contribuyendo a la rigidez estructural.

5

Ángulos Phi y Psi

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Definen la conformación espacial de péptidos y proteínas, analizados en el Diagrama de Ramachandran.

6

Puentes de hidrógeno en proteínas

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Cruciales para la estructura secundaria, excepto en prolina por su anillo cíclico que impide la formación.

7

La organización local de la cadena polipeptídica se conoce como ______ ______ y puede adoptar formas como la hélice alfa o la lámina beta.

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estructura secundaria

8

Una hélice alfa se caracteriza por tener ______ residuos por cada vuelta completa y puentes de hidrógeno regulares.

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3.6

9

Las láminas beta se forman cuando segmentos de la cadena se alinean de manera ______ o ______.

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paralela antiparalela

10

La estructura ______ representa la disposición en tres dimensiones de una cadena polipeptídica ______.

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terciaria única

11

Purificación de proteínas

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Proceso inicial para aislar la proteína de interés de otras moléculas y contaminantes.

12

Romper enlaces no covalentes y puentes disulfuro

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Método para desplegar cadenas polipeptídicas y facilitar su posterior análisis.

13

Degradación de Edman

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Técnica utilizada para identificar la secuencia de aminoácidos en el extremo N-terminal de la proteína.

14

Para deducir la secuencia de ______ de una proteína, se puede clonar y secuenciar la secuencia de ______ que la codifica.

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aminoácidos ADN

15

En organismos ______ se prefiere usar ARNm maduro o ______ para evitar problemas con los intrones.

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eucariotas ADN complementario

16

La secuencia ______ de una proteína es vital para entender su estructura y ______.

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primaria función

17

Las modificaciones ______ son cruciales ya que afectan la conformación y ______ de la proteína.

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postraduccionales actividad

18

Comparación de secuencias proteicas

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Revela relaciones evolutivas y clasifica proteínas en familias funcionales.

19

Señales de destino intracelular

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Indican el lugar dentro de la célula donde la proteína debe funcionar.

20

Importancia de repeticiones y enlaces disulfuro

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Determinan estructura tridimensional y estabilidad de la proteína.

Preguntas y respuestas

Aquí tienes una lista de las preguntas más frecuentes sobre este tema

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Definición y Clasificación de Péptidos

Los péptidos son moléculas formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos, que son enlaces covalentes específicos resultantes de la reacción entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, con la consiguiente liberación de una molécula de agua. Esta reacción es energéticamente costosa y se lleva a cabo en las células con el gasto de ATP. Los péptidos se clasifican según su tamaño: los oligopéptidos tienen menos de 10 aminoácidos, los polipéptidos contienen entre 10 y 50 aminoácidos, y las proteínas están compuestas por más de 50 aminoácidos. Esta clasificación puede variar ligeramente según diferentes fuentes. Los péptidos pueden formarse por hidrólisis de proteínas o por síntesis ribosómica, que sigue la secuencia codificada en el ADN, o por síntesis no ribosómica, como en el caso del glutatión, un tripéptido antioxidante.
Modelo molecular tridimensional de un péptido con esferas de colores que representan átomos de nitrógeno, oxígeno, carbono e hidrógeno, mostrando una estructura helicoidal.

Características del Enlace Peptídico

El enlace peptídico es peculiar debido a la resonancia entre los átomos que lo componen, lo que le otorga características de un doble enlace parcial. Esta resonancia confiere al enlace una estructura planar que restringe la rotación alrededor de su eje, dando lugar a ángulos de torsión específicos conocidos como ángulos Phi y Psi. Estos ángulos son fundamentales para la conformación tridimensional de los péptidos y proteínas, y su análisis se realiza a través del Diagrama de Ramachandran, que muestra las conformaciones espaciales permitidas. La naturaleza polar del enlace peptídico facilita la formación de puentes de hidrógeno, que son esenciales para la estructura secundaria de las proteínas, aunque la prolina es una excepción debido a su estructura cíclica. Generalmente, los grupos R y los átomos de oxígeno y hidrógeno involucrados en el enlace peptídico adoptan una disposición trans para minimizar el impedimento estérico.

Estructura Secundaria de los Péptidos

La estructura secundaria de los péptidos describe la organización local de la cadena polipeptídica en patrones estructurales como la hélice alfa y la lámina beta. La hélice alfa se distingue por tener 3.6 residuos por vuelta de hélice y un patrón regular de puentes de hidrógeno, mientras que las láminas beta se forman cuando segmentos de la cadena polipeptídica se alinean en una orientación paralela o antiparalela. Estas estructuras secundarias son estabilizadas por puentes de hidrógeno entre los enlaces peptídicos y pueden interactuar entre sí para formar la estructura terciaria, que representa la disposición tridimensional completa de una cadena polipeptídica única.

Determinación de la Secuencia de Aminoácidos en Péptidos y Proteínas

La secuenciación de péptidos y proteínas es un proceso analítico que inicia con la purificación de la proteína y la separación de sus cadenas polipeptídicas. Los enlaces no covalentes y los puentes disulfuro se rompen para desplegar la cadena y facilitar su hidrólisis enzimática o química. La identificación de los extremos N y C-terminal se lleva a cabo mediante métodos específicos, como la degradación de Edman para el extremo N-terminal. La hidrólisis parcial, ya sea enzimática o química, genera fragmentos de la cadena que se analizan para determinar la secuencia de aminoácidos. La secuencia completa de la proteína se reconstruye al comparar y ensamblar las secuencias de los fragmentos obtenidos.

Técnicas Avanzadas en la Secuenciación de Proteínas

La secuenciación de proteínas se ha enriquecido con el uso de la tecnología de ADN recombinante. La secuencia de ADN que codifica para la proteína puede ser clonada y secuenciada para deducir la secuencia de aminoácidos. En organismos eucariotas, es preferible utilizar ARNm maduro o ADN complementario (ADNc) para evitar la confusión causada por los intrones. Aunque la secuencia primaria de una proteína proporciona información crucial sobre su estructura y función, es esencial considerar las modificaciones postraduccionales, que pueden influir significativamente en la conformación y actividad de la proteína.

Importancia de la Secuencia de Aminoácidos en Proteínas

La secuencia de aminoácidos en las proteínas es clave para comprender su función, estructura y evolución. La comparación de secuencias entre proteínas puede revelar relaciones evolutivas y clasificarlas en familias funcionales. La secuencia de aminoácidos también puede indicar el destino intracelular de la proteína y contener señales de maduración, como secuencias señal y sitios de glicosilación. Además, la identificación de repeticiones internas y la localización de residuos que forman enlaces disulfuro son aspectos importantes que se deducen del análisis de la secuencia de aminoácidos.