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Le proteine fibrose come la cheratina e il collagene sono essenziali per la resistenza e la struttura dei tessuti. La cheratina, con i suoi ponti disolfuro, conferisce robustezza a capelli e unghie, mentre il collagene, grazie alla sua unica composizione aminoacidica e alla struttura a tripla elica, è vitale per l'integrità dei tessuti connettivi. Entrambe subiscono modificazioni post-traduzionali che ne determinano la funzionalità.
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Struttura a coiled coil
La cheratina è una proteina fibrosa caratterizzata da una struttura a coiled coil che conferisce resistenza meccanica
Ponti disolfuro
I ponti disolfuro, formati da legami covalenti tra residui di cisteina, sono essenziali per la forza e la stabilità della cheratina
Funzioni strutturali
La cheratina svolge funzioni strutturali nei tessuti come pelle, capelli e ossa, conferendo loro resistenza e supporto
Struttura a tripla elica
Il collagene si distingue per la sua struttura a tripla elica, che conferisce resistenza e stabilità alla matrice extracellulare dei tessuti connettivi
Glicina, prolina e idrossiprolina
La presenza di glicina, prolina e idrossiprolina contribuisce alla stabilità della struttura del collagene
Sintesi e funzioni
Il collagene viene sintetizzato nel reticolo endoplasmatico ruvido e svolge un ruolo essenziale nell'integrità strutturale dei tessuti
Le proteine globulari presentano una struttura terziaria compatta che consente la formazione di siti attivi per la catalisi enzimatica
La stabilità della struttura terziaria delle proteine globulari è garantita da interazioni elettrostatiche e idrofobiche
Le proteine globulari svolgono ruoli specifici e vitali nelle cellule e nei tessuti, come la catalisi enzimatica, la difesa e la segnalazione cellulare