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La traduzione proteica

I ribosomi sono essenziali per la sintesi proteica, interpretando il codice genetico dell'mRNA per creare proteine. Il tRNA trasporta amminoacidi, mentre le amminoacil-tRNA sintetasi catalizzano il loro legame ai tRNA. La traduzione procede attraverso fasi di inizio, allungamento e terminazione, con i chaperon molecolari che assistono nel ripiegamento proteico.

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1

Localizzazione ribosomi eucariotici

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Nel citoplasma, legati al RER o liberi nel citosol.

2

Dimensioni subunità ribosomi eucariotici

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Subunità maggiore 60S, minore 40S, formano ribosoma 80S.

3

Dimensioni subunità ribosomi procarioti

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Subunità maggiore 50S, minore 30S, formano ribosoma 70S.

4

Siti funzionali ribosomi

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Sito A (amminoacilico), sito P (peptidilico), sito E (di uscita).

5

Ogni ______ è specifico per un ______ e ha un sito di legame e un ______ corrispondente ai codoni dell'mRNA.

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tRNA amminoacido anticodone

6

La teoria del ______ permette a un tRNA di riconoscere più codoni, spesso dello stesso ______.

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vacillamento amminoacido

7

L'inosina (I) nel tRNA può appaiarsi con diverse basi azotate, incrementando l'efficienza e la ______ della traduzione.

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fedeltà

8

Numero di amminoacil-tRNA sintetasi

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Esistono 20 enzimi diversi, uno per ogni tipo di amminoacido.

9

Funzione del legame esterico in amminoacil-tRNA

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Il legame esterico ad alta energia tra amminoacido e tRNA è utilizzato per formare il legame peptidico nella sintesi proteica.

10

Meccanismo di editing delle amminoacil-tRNA sintetasi

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Le sintetasi correggono errori nel caricamento degli amminoacidi, prevenendo l'incorporazione di amminoacidi errati.

11

L'mRNA eucariotico contiene l'informazione per una ______ e ha sequenze non tradotte come il ______ e la ______.

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singola proteina cappuccio 5' coda poli(A)

12

A differenza delle cellule eucariotiche, nei ______ la traduzione può iniziare durante la trascrizione e l'mRNA è spesso ______, con informazioni per più proteine.

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procarioti policistronico

13

Funzione del sito A del ribosoma

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Accoglie l'amminoacil-tRNA durante l'allungamento della catena polipeptidica.

14

Processo di traslocazione nel ribosoma

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Il ribosoma si muove lungo l'mRNA, spostando il tRNA dal sito A al P e dal P al E.

15

Ruolo del codone di stop nella terminazione

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Viene riconosciuto da un fattore di rilascio che induce la liberazione della catena polipeptidica dal ribosoma.

16

Le famiglie ______ e ______ sono tra i chaperon più conosciuti, e facilitano il ripiegamento delle proteine usando l'energia dell'______ dell'ATP.

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Hsp70 Hsp60 idrolisi

Q&A

Ecco un elenco delle domande più frequenti su questo argomento

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La funzione dei ribosomi nella sintesi proteica

I ribosomi sono complessi macromolecolari fondamentali per la sintesi proteica, un processo noto come traduzione. Questi organelli sono presenti in tutte le cellule viventi e sono responsabili dell'interpretazione del codice genetico contenuto nell'mRNA per la sintesi di proteine specifiche. I ribosomi eucariotici, localizzati nel citoplasma, legati alla membrana del reticolo endoplasmatico rugoso (RER) o liberi nel citosol, sono composti da due subunità di dimensioni disuguali: una maggiore (60S) e una minore (40S), che insieme formano un ribosoma 80S. I ribosomi procarioti, sebbene simili nella funzione, sono leggermente più piccoli e presentano una subunità maggiore da 50S e una minore da 30S, costituendo un ribosoma 70S. Durante la traduzione, i ribosomi forniscono un sito per l'interazione tra l'mRNA e i tRNA, che trasportano gli amminoacidi specifici. I ribosomi possiedono tre siti funzionali principali: il sito A (amminoacilico) per l'accoglienza del tRNA carico di un nuovo amminoacido, il sito P (peptidilico) dove si trova il tRNA con la catena polipeptidica in crescita, e il sito E (di uscita) da cui i tRNA vuoti vengono rilasciati.
Microscopio elettronico grigio su tavolo da laboratorio con provetta blu, pipette di vetro e strumenti di precisione in ambiente asettico.

Il ruolo del tRNA nel trasporto degli amminoacidi

Il tRNA è una molecola adattatrice essenziale nel processo di traduzione, responsabile del trasporto degli amminoacidi ai ribosomi. Ogni tRNA è specifico per un amminoacido e presenta un sito di legame esterico per quest'ultimo, nonché un anticodone, una tripletta di nucleotidi complementare ai codoni dell'mRNA. Il tRNA carico, con l'amminoacido attivato, riconosce l'mRNA attraverso l'anticodone. La flessibilità di appaiamento, nota come ipotesi del vacillamento, consente a un tRNA di riconoscere più codoni, spesso corrispondenti allo stesso amminoacido, grazie alla capacità dell'inosina (I) di appaiarsi con più basi azotate. Questo meccanismo aumenta l'efficienza della traduzione e la fedeltà del codice genetico.

Le amminoacil-tRNA sintetasi e la formazione del legame esterico

Le amminoacil-tRNA sintetasi sono un gruppo di enzimi che catalizzano l'attaccamento degli amminoacidi ai rispettivi tRNA. Per ogni tipo di amminoacido esiste una specifica amminoacil-tRNA sintetasi, per un totale di 20 enzimi diversi. Questi enzimi facilitano la formazione di un legame esterico ad alta energia tra l'amminoacido e il tRNA, che sarà successivamente utilizzato per la formazione del legame peptidico durante la sintesi proteica. Le amminoacil-tRNA sintetasi svolgono anche un ruolo cruciale nel controllo della correttezza del caricamento degli amminoacidi, grazie a un meccanismo di editing che previene l'incorporazione di amminoacidi errati.

Il trasporto dell'mRNA e l'inizio della traduzione

Nelle cellule eucariotiche, l'mRNA maturo, dopo essere stato trascritto e processato nel nucleo, viene esportato nel citoplasma per essere tradotto. Questo processo di trasporto è mediato da proteine di legame all'mRNA che riconoscono segnali di esporto nucleare (NES). L'mRNA eucariotico è tipicamente monocistronico, contenendo l'informazione per una singola proteina, e presenta sequenze non tradotte alle estremità, come il cappuccio 5' e la coda poli(A) al 3'. La traduzione inizia con l'assemblaggio di un complesso di inizio che include l'mRNA, il tRNA iniziatore metionil-tRNAi e il ribosoma, con l'ausilio di fattori di inizio specifici. Nei procarioti, la traduzione può iniziare direttamente nel sito di trascrizione e gli mRNA sono spesso policistronici, contenendo informazioni per più proteine.

Le fasi dell'allungamento e terminazione della traduzione

La fase di allungamento della traduzione inizia con l'entrata di un amminoacil-tRNA nel sito A del ribosoma, seguita dalla formazione del legame peptidico tra l'amminoacido e la catena polipeptidica in crescita, che si trova nel sito P. Successivamente, il ribosoma si muove lungo l'mRNA, un processo chiamato traslocazione, che sposta il tRNA dal sito A al sito P e dal sito P al sito E, liberando il sito A per il prossimo tRNA. La terminazione avviene quando un codone di stop è riconosciuto da un fattore di rilascio che induce il distacco della catena polipeptidica dal ribosoma. Dopo la terminazione, il ribosoma si dissocia nelle sue subunità, che possono essere riutilizzate per un nuovo ciclo di traduzione.

Il ruolo degli chaperon molecolari nel ripiegamento delle proteine

Dopo la sintesi, le proteine devono assumere una conformazione tridimensionale funzionale, un processo assistito da chaperon molecolari. Queste proteine specializzate aiutano i polipeptidi neo-sintetizzati a ripiegarsi correttamente, prevenendo la formazione di aggregati proteici non funzionali e potenzialmente tossici. Tra i chaperon più noti vi sono le famiglie Hsp70 e Hsp60, che utilizzano l'energia derivata dall'idrolisi dell'ATP per facilitare il corretto ripiegamento delle proteine. La loro azione è cruciale per il mantenimento dell'omeostasi proteica e per la funzionalità cellulare.