La traduzione proteica
Mappa concettuale
I ribosomi sono essenziali per la sintesi proteica, interpretando il codice genetico dell'mRNA per creare proteine. Il tRNA trasporta amminoacidi, mentre le amminoacil-tRNA sintetasi catalizzano il loro legame ai tRNA. La traduzione procede attraverso fasi di inizio, allungamento e terminazione, con i chaperon molecolari che assistono nel ripiegamento proteico.
Riassunto
Schema
La funzione dei ribosomi nella sintesi proteica
I ribosomi sono complessi macromolecolari fondamentali per la sintesi proteica, un processo noto come traduzione. Questi organelli sono presenti in tutte le cellule viventi e sono responsabili dell'interpretazione del codice genetico contenuto nell'mRNA per la sintesi di proteine specifiche. I ribosomi eucariotici, localizzati nel citoplasma, legati alla membrana del reticolo endoplasmatico rugoso (RER) o liberi nel citosol, sono composti da due subunità di dimensioni disuguali: una maggiore (60S) e una minore (40S), che insieme formano un ribosoma 80S. I ribosomi procarioti, sebbene simili nella funzione, sono leggermente più piccoli e presentano una subunità maggiore da 50S e una minore da 30S, costituendo un ribosoma 70S. Durante la traduzione, i ribosomi forniscono un sito per l'interazione tra l'mRNA e i tRNA, che trasportano gli amminoacidi specifici. I ribosomi possiedono tre siti funzionali principali: il sito A (amminoacilico) per l'accoglienza del tRNA carico di un nuovo amminoacido, il sito P (peptidilico) dove si trova il tRNA con la catena polipeptidica in crescita, e il sito E (di uscita) da cui i tRNA vuoti vengono rilasciati.Il ruolo del tRNA nel trasporto degli amminoacidi
Il tRNA è una molecola adattatrice essenziale nel processo di traduzione, responsabile del trasporto degli amminoacidi ai ribosomi. Ogni tRNA è specifico per un amminoacido e presenta un sito di legame esterico per quest'ultimo, nonché un anticodone, una tripletta di nucleotidi complementare ai codoni dell'mRNA. Il tRNA carico, con l'amminoacido attivato, riconosce l'mRNA attraverso l'anticodone. La flessibilità di appaiamento, nota come ipotesi del vacillamento, consente a un tRNA di riconoscere più codoni, spesso corrispondenti allo stesso amminoacido, grazie alla capacità dell'inosina (I) di appaiarsi con più basi azotate. Questo meccanismo aumenta l'efficienza della traduzione e la fedeltà del codice genetico.Le amminoacil-tRNA sintetasi e la formazione del legame esterico
Le amminoacil-tRNA sintetasi sono un gruppo di enzimi che catalizzano l'attaccamento degli amminoacidi ai rispettivi tRNA. Per ogni tipo di amminoacido esiste una specifica amminoacil-tRNA sintetasi, per un totale di 20 enzimi diversi. Questi enzimi facilitano la formazione di un legame esterico ad alta energia tra l'amminoacido e il tRNA, che sarà successivamente utilizzato per la formazione del legame peptidico durante la sintesi proteica. Le amminoacil-tRNA sintetasi svolgono anche un ruolo cruciale nel controllo della correttezza del caricamento degli amminoacidi, grazie a un meccanismo di editing che previene l'incorporazione di amminoacidi errati.Il trasporto dell'mRNA e l'inizio della traduzione
Nelle cellule eucariotiche, l'mRNA maturo, dopo essere stato trascritto e processato nel nucleo, viene esportato nel citoplasma per essere tradotto. Questo processo di trasporto è mediato da proteine di legame all'mRNA che riconoscono segnali di esporto nucleare (NES). L'mRNA eucariotico è tipicamente monocistronico, contenendo l'informazione per una singola proteina, e presenta sequenze non tradotte alle estremità, come il cappuccio 5' e la coda poli(A) al 3'. La traduzione inizia con l'assemblaggio di un complesso di inizio che include l'mRNA, il tRNA iniziatore metionil-tRNAi e il ribosoma, con l'ausilio di fattori di inizio specifici. Nei procarioti, la traduzione può iniziare direttamente nel sito di trascrizione e gli mRNA sono spesso policistronici, contenendo informazioni per più proteine.Le fasi dell'allungamento e terminazione della traduzione
La fase di allungamento della traduzione inizia con l'entrata di un amminoacil-tRNA nel sito A del ribosoma, seguita dalla formazione del legame peptidico tra l'amminoacido e la catena polipeptidica in crescita, che si trova nel sito P. Successivamente, il ribosoma si muove lungo l'mRNA, un processo chiamato traslocazione, che sposta il tRNA dal sito A al sito P e dal sito P al sito E, liberando il sito A per il prossimo tRNA. La terminazione avviene quando un codone di stop è riconosciuto da un fattore di rilascio che induce il distacco della catena polipeptidica dal ribosoma. Dopo la terminazione, il ribosoma si dissocia nelle sue subunità, che possono essere riutilizzate per un nuovo ciclo di traduzione.Il ruolo degli chaperon molecolari nel ripiegamento delle proteine
Dopo la sintesi, le proteine devono assumere una conformazione tridimensionale funzionale, un processo assistito da chaperon molecolari. Queste proteine specializzate aiutano i polipeptidi neo-sintetizzati a ripiegarsi correttamente, prevenendo la formazione di aggregati proteici non funzionali e potenzialmente tossici. Tra i chaperon più noti vi sono le famiglie Hsp70 e Hsp60, che utilizzano l'energia derivata dall'idrolisi dell'ATP per facilitare il corretto ripiegamento delle proteine. La loro azione è cruciale per il mantenimento dell'omeostasi proteica e per la funzionalità cellulare.
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I ribosomi
Struttura e funzione
I ribosomi sono organelli presenti in tutte le cellule viventi responsabili della sintesi proteica attraverso l'interpretazione del codice genetico contenuto nell'mRNA
Tipi di ribosomi
Ribosomi eucariotici
I ribosomi eucariotici sono presenti nel citoplasma e possono essere legati alla membrana del reticolo endoplasmatico rugoso o liberi nel citosol, e sono composti da due subunità di dimensioni disuguali (60S e 40S) che formano un ribosoma 80S
Ribosomi procariotici
I ribosomi procariotici sono leggermente più piccoli dei ribosomi eucariotici e sono composti da due subunità (50S e 30S) che formano un ribosoma 70S
Funzione dei ribosomi
Durante la traduzione, i ribosomi forniscono un sito per l'interazione tra l'mRNA e i tRNA, che trasportano gli amminoacidi specifici, e possiedono tre siti funzionali principali (A, P, E) per l'accoglienza e il rilascio dei tRNA
Il tRNA
Struttura e funzione
Il tRNA è una molecola adattatrice che trasporta gli amminoacidi ai ribosomi durante la traduzione, e presenta un sito di legame per l'amminoacido e un anticodone complementare ai codoni dell'mRNA
Ipotesi del vacillamento
L'ipotesi del vacillamento spiega la flessibilità di appaiamento del tRNA con più codoni grazie alla capacità dell'inosina di appaiarsi con più basi azotate
Amminoacil-tRNA sintetasi
Le amminoacil-tRNA sintetasi sono enzimi che catalizzano l'attaccamento degli amminoacidi ai tRNA, facilitando la formazione di un legame esterico ad alta energia tra l'amminoacido e il tRNA
La traduzione dell'mRNA
Esportazione dell'mRNA
Nelle cellule eucariotiche, l'mRNA maturo viene esportato nel citoplasma dopo essere stato trascritto e processato nel nucleo, mediato da proteine di legame all'mRNA che riconoscono segnali di esporto nucleare
Struttura dell'mRNA
L'mRNA eucariotico è tipicamente monocistronico e presenta sequenze non tradotte alle estremità, come il cappuccio 5' e la coda poli(A) al 3'
Inizio della traduzione
La traduzione inizia con l'assemblaggio di un complesso di inizio che include l'mRNA, il tRNA iniziatore e il ribosoma, con l'ausilio di fattori di inizio specifici
Allungamento e terminazione della traduzione
La fase di allungamento della traduzione avviene con l'entrata di un amminoacil-tRNA nel sito A del ribosoma e la formazione del legame peptidico tra l'amminoacido e la catena polipeptidica in crescita, seguita dalla traslocazione del ribosoma lungo l'mRNA. La terminazione avviene quando un codone di stop è riconosciuto da un fattore di rilascio che induce il distacco della catena polipeptidica dal ribosoma
Ruolo dei chaperon
Dopo la sintesi, le proteine devono assumere una conformazione tridimensionale funzionale, un processo assistito dai chaperon molecolari che facilitano il corretto ripiegamento delle proteine e il mantenimento dell'omeostasi proteica
La traduzione proteica
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00
Localizzazione ribosomi eucariotici
Nel citoplasma, legati al RER o liberi nel citosol.
01
Dimensioni subunità ribosomi eucariotici
Subunità maggiore 60S, minore 40S, formano ribosoma 80S.
02
Dimensioni subunità ribosomi procarioti
Subunità maggiore 50S, minore 30S, formano ribosoma 70S.
