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Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran reacciones químicas esenciales en organismos vivos. Específicas para sustratos, requieren cofactores para su activación y se clasifican en seis grupos. La cinética enzimática y la inhibición son cruciales para el control metabólico y la regulación de procesos vitales.
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Las enzimas son moléculas proteicas que aceleran las reacciones químicas en los organismos vivos
Unión y acción sobre un sustrato particular
Cada enzima se une y actúa sobre un sustrato específico para facilitar su transformación en un producto sin consumirse en el proceso
Facilitación de procesos esenciales para la vida
La actividad enzimática es fundamental para la vida, ya que permite que procesos lentos o inexistentes se realicen a velocidades compatibles con las necesidades metabólicas
Las enzimas se clasifican en seis grupos según el tipo de reacción que catalizan, participando en diferentes aspectos del metabolismo celular
Las enzimas a menudo requieren de cofactores, como iones metálicos o coenzimas, para su activación
Unión reversible o formación de enlaces covalentes
Los cofactores pueden unirse de manera reversible o formar enlaces covalentes con la enzima, resultando en un complejo activo llamado holoenzima
Las enzimas se clasifican en seis grupos según el tipo de reacción que catalizan, participando en diferentes aspectos del metabolismo celular
Las enzimas aceleran las reacciones químicas al disminuir la energía de activación requerida para que los reactivos alcancen el estado de transición
Región tridimensional específica de la enzima
La catálisis enzimática ocurre en el centro activo, una región tridimensional específica de la enzima donde se une el sustrato
Modelos de interacción enzima-sustrato
Los modelos de llave-cerradura y ajuste inducido explican la interacción enzima-sustrato, mientras que la teoría de la estabilización del estado de transición postula que las enzimas estabilizan la forma de transición del sustrato
Las enzimas emplean diversas estrategias catalíticas, como la catálisis por aproximación y orientación, catálisis covalente, catálisis por ion metálico y catálisis ácido-base, para aumentar la tasa de reacción
La cinética enzimática es el estudio de cómo las concentraciones de sustrato y enzima afectan la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas
Parámetros como la constante de Michaelis-Menten y la velocidad máxima
La ecuación de Michaelis-Menten describe cómo la velocidad de reacción varía con la concentración de sustrato y define parámetros como la constante de Michaelis-Menten y la velocidad máxima
Influencia de factores como la concentración de enzima, presencia de cofactores, pH y temperatura
Factores como la concentración de enzima, la presencia de cofactores, el pH y la temperatura pueden influir significativamente en la actividad enzimática
Mecanismos de regulación alostérica y por isoenzimas
La regulación de la actividad enzimática puede ser ejercida por modulación alostérica, donde los ligandos se unen a sitios distintos del sitio activo, o por isoenzimas, que permiten la diversificación de la función enzimática para satisfacer las necesidades metabólicas específicas
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Especificidad enzimática
Cada enzima actúa sobre un sustrato específico, facilitando su conversión en un producto determinado sin alterarse.
01
Catalizadores biológicos
Las enzimas aceleran las reacciones químicas en los seres vivos, permitiendo que ocurran a velocidades adecuadas para el metabolismo.
02
Ribozimas
Catalizadores de ARN que ayudan en reacciones específicas, como el procesamiento del ARN, complementando la función de las enzimas.
