Estructura de las Proteínas
Mapa conceptual
La estructura de las proteínas es crucial para su función biológica. La estructura primaria se refiere a la secuencia de aminoácidos, determinada por el ADN, que afecta la conformación y función de la proteína. La estructura secundaria incluye plegamientos como la α-hélice y la lámina β, estabilizados por puentes de hidrógeno. La estructura terciaria es la disposición tridimensional de la cadena polipeptídica, estabilizada por interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos. Estas estructuras son esenciales para la estabilidad y diversidad funcional de las proteínas.
Resumen
Esquema
Estructura Primaria de las Proteínas
La estructura primaria de las proteínas es la secuencia única de aminoácidos en una cadena polipeptídica, la cual está codificada por la secuencia de nucleótidos en el ADN. Esta secuencia lineal es fundamental, pues determina la naturaleza y el orden de los aminoácidos que, a su vez, son decisivos para la conformación tridimensional y la función biológica de la proteína. Los aminoácidos se enlazan covalentemente a través de enlaces peptídicos, dando lugar a estructuras que varían en tamaño desde péptidos cortos hasta polipéptidos complejos y proteínas. La cadena polipeptídica presenta una estructura en zigzag debido a la naturaleza plana del enlace peptídico y la disposición trans preferente de los grupos carbonilo y amino. La especificidad de cada proteína se debe a la secuencia característica de las cadenas laterales de los aminoácidos, y cualquier alteración en esta secuencia puede conducir a la síntesis de proteínas con funciones alteradas, como se manifiesta en enfermedades genéticas tales como la anemia falciforme, donde una sola mutación en la secuencia de aminoácidos afecta la estructura y función de la hemoglobina.Estructura Secundaria de las Proteínas
La estructura secundaria de las proteínas representa el plegamiento local de la cadena polipeptídica en estructuras estables, principalmente a través de puentes de hidrógeno entre los grupos carbonilo y amino de los enlaces peptídicos no adyacentes. Las configuraciones más estables y recurrentes son la α-hélice y la lámina β, aunque también se encuentra la triple hélice del colágeno. La α-hélice es una estructura helicoidal derecha que se estabiliza por puentes de hidrógeno formados cada cuatro residuos de aminoácidos, mientras que la lámina β está compuesta por cadenas polipeptídicas alineadas en paralelo o antiparalelo, unidas por puentes de hidrógeno intercatenarios. Algunos aminoácidos, como la prolina, pueden actuar como rompedores de la hélice debido a su rigidez estructural. En el colágeno, tres cadenas polipeptídicas se entrelazan para formar una superhélice triple que confiere gran resistencia a la tensión. Estas estructuras secundarias son esenciales para la estabilidad y la función de las proteínas y a menudo coexisten en la misma molécula, contribuyendo a su diversidad funcional.Estructura Terciaria de las Proteínas
La estructura terciaria de las proteínas es la disposición tridimensional completa de una cadena polipeptídica, donde las regiones con estructuras secundarias se pliegan en una conformación espacial definida. Esta estructura es estabilizada por una variedad de interacciones no covalentes y covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos, incluyendo puentes disulfuro, interacciones electrostáticas, enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas. La estructura terciaria es vital para la función biológica de la proteína y se distingue entre proteínas fibrosas, que suelen ser alargadas y estructurales, y proteínas globulares, que son compactas y funcionales en soluciones acuosas. En las proteínas globulares, los residuos hidrofóbicos tienden a estar en el interior de la molécula, mientras que los residuos hidrofílicos se exponen al exterior, facilitando la interacción con el entorno acuoso celular. La estructura terciaria también puede incluir motivos estructurales y dominios que son fundamentales para la estabilidad y la especificidad funcional de la proteína.
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Estructura Primaria de las Proteínas
Secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica
La secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica es determinada por la secuencia de nucleótidos en el ADN
Enlaces peptídicos
Naturaleza plana del enlace peptídico
La naturaleza plana del enlace peptídico contribuye a la estructura en zigzag de la cadena polipeptídica
Disposición trans preferente de los grupos carbonilo y amino
La disposición trans preferente de los grupos carbonilo y amino contribuye a la estructura en zigzag de la cadena polipeptídica
Importancia de la secuencia de aminoácidos
La secuencia de aminoácidos es crucial para determinar la conformación tridimensional y la función biológica de la proteína
Estructura Secundaria de las Proteínas
Puentes de hidrógeno
Los puentes de hidrógeno entre los grupos carbonilo y amino de los enlaces peptídicos no adyacentes son responsables del plegamiento local de la cadena polipeptídica en estructuras estables
Configuraciones más estables y recurrentes
α-hélice
La α-hélice es una estructura helicoidal derecha estabilizada por puentes de hidrógeno formados cada cuatro residuos de aminoácidos
Lámina β
La lámina β está compuesta por cadenas polipeptídicas alineadas en paralelo o antiparalelo, unidas por puentes de hidrógeno intercatenarios
Otras estructuras secundarias
Además de la α-hélice y la lámina β, también se encuentra la triple hélice del colágeno
Estructura Terciaria de las Proteínas
Interacciones no covalentes y covalentes
La estructura terciaria es estabilizada por una variedad de interacciones no covalentes y covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos
Proteínas fibrosas y globulares
Proteínas fibrosas
Las proteínas fibrosas suelen ser alargadas y estructurales
Proteínas globulares
Las proteínas globulares son compactas y funcionales en soluciones acuosas
Importancia de la estructura terciaria
La estructura terciaria es vital para la función biológica de la proteína y puede incluir motivos estructurales y dominios que contribuyen a su estabilidad y especificidad funcional
Estructura de las Proteínas
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00
Los aminoácidos en las proteínas se unen mediante ______ ______ y pueden formar desde péptidos hasta ______ complejos.
enlaces peptídicos
polipéptidos
01
Una cadena polipeptídica tiene una forma en ______ debido a la naturaleza del enlace peptídico y la disposición ______ de ciertos grupos.
zigzag
trans
02
Alteraciones en la secuencia de aminoácidos pueden llevar a proteínas con funciones ______, como en la ______ ______, donde una mutación afecta la hemoglobina.
alteradas
anemia falciforme
