;
Feedback
What do you think about us?
Your name
Your email
Message
Le proteine, con le loro strutture complesse e funzioni vitali, sono al centro di processi biologici e tecnologici. Dalla sequenza di amminoacidi alla conformazione tridimensionale, ogni aspetto influenza la loro capacità di legarsi a specifici ligandi. La denaturazione può alterare queste strutture, compromettendo la funzionalità proteica. Gli adattamenti evolutivi come le glicoproteine antigelo e le applicazioni biotecnologiche, come la criopreservazione, dimostrano l'importanza delle proteine.
Show More
La sequenza unica di amminoacidi nella catena polipeptidica
Alfa-eliche e foglietti beta
Conformazioni locali stabilizzate da legami a idrogeno tra gli atomi del gruppo ammidico e del gruppo carbossilico degli amminoacidi
Interazioni tra gli amminoacidi
Ponti disolfuro, forze idrofobiche, legami ionici e legami a idrogeno che influenzano la disposizione tridimensionale della catena polipeptidica
La disposizione tridimensionale globale della catena polipeptidica influenzata dalle interazioni tra i residui laterali degli amminoacidi
L'organizzazione di più catene polipeptidiche in un complesso proteico funzionale
La specificità funzionale delle proteine è determinata dalla loro conformazione tridimensionale e dalle proprietà chimico-fisiche dei residui amminoacidici esposti sulla superficie
Le proteine si legano in modo selettivo a specifici ligandi seguendo un principio di riconoscimento molecolare simile a quello di una chiave con la sua serratura
La conformazione proteica può adattarsi dinamicamente per ottimizzare l'interazione con il ligando
La denaturazione è un processo in cui i legami e le interazioni che stabilizzano la struttura delle proteine vengono alterati, portando alla perdita della loro conformazione nativa e funzionalità
Variazioni di temperatura, pH o agenti chimici possono compromettere la struttura tridimensionale delle proteine
La denaturazione è generalmente un processo irreversibile
Gli organismi hanno sviluppato adattamenti proteici per sopravvivere in ambienti estremi, come nel caso dei pesci artici che producono glicoproteine antigelo
Le glicoproteine antigelo prevengono la formazione di cristalli di ghiaccio nel sangue dei pesci artici, proteggendo le membrane cellulari dal danno da congelamento
La specificità strutturale delle glicoproteine antigelo varia in base alla specie e all'ambiente, riflettendo la vasta gamma di adattamenti proteici presenti nel regno animale
00
Struttura primaria delle proteine
Sequenza unica di amminoacidi in una catena polipeptidica.
01
Struttura secondaria delle proteine
Conformazioni locali come alfa-eliche e foglietti beta, stabilizzate da legami a idrogeno.
02
Struttura terziaria delle proteine
Disposizione tridimensionale di una catena polipeptidica, determinata da interazioni tra residui laterali.
