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La struttura terziaria delle proteine è fondamentale per la loro funzionalità e stabilità. Questa conformazione tridimensionale, determinata dall'ordine degli amminoacidi e dal ripiegamento della catena polipeptidica, è essenziale per il corretto svolgimento delle funzioni biologiche. Le interazioni non covalenti, come i legami idrogeno e le forze di van der Waals, giocano un ruolo chiave nella formazione della struttura terziaria. Anomalie in questa struttura possono portare a malattie come il morbo di Creutzfeldt-Jakob, causato da prioni patogeni.
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La struttura terziaria delle proteine è determinata dall'ordine specifico degli amminoacidi e dal loro ripiegamento nella catena polipeptidica
Legami idrogeno
I legami idrogeno sono una delle interazioni non covalenti che influenzano la struttura terziaria delle proteine
Forze di van der Waals
Le forze di van der Waals sono un'altra delle interazioni non covalenti che influenzano la struttura terziaria delle proteine
Interazioni idrofobiche
Le interazioni idrofobiche sono un'altra delle interazioni non covalenti che influenzano la struttura terziaria delle proteine
La struttura terziaria alterata delle proteine è alla base di malattie neurodegenerative come il morbo di Creutzfeldt-Jakob
Le modifiche post-traduzionali come la fosforilazione, la glicosilazione e l'ubiquitinazione possono alterare la struttura e la funzione delle proteine
Le modifiche post-traduzionali sono essenziali per la formazione della struttura terziaria corretta e per la localizzazione cellulare appropriata delle proteine
I domini proteici sono unità strutturali e funzionali che conferiscono specificità e versatilità alle funzioni delle proteine
Domini delle chinasi
I domini delle chinasi sono responsabili del trasferimento di gruppi fosfato nelle proteine
Domini delle proteasi
I domini delle proteasi sono responsabili della rottura dei legami peptidici nelle proteine
La struttura quaternaria descrive l'assemblaggio di più catene polipeptidiche in un complesso proteico funzionale
Le interazioni multimeriche sono fondamentali per la funzione di molte proteine, come l'emoglobina che trasporta ossigeno nel sangue
Mutazioni che alterano la struttura quaternaria delle proteine possono causare gravi malattie come l'anemia falciforme
Gli enzimi sono proteine che catalizzano reazioni chimiche specifiche essenziali per il metabolismo cellulare
Il sito attivo è una regione tridimensionale che lega il substrato con alta affinità e precisione, garantendo la specificità enzimatica
Interazioni chiave-serratura
Le interazioni chiave-serratura sono un meccanismo che assicura la corretta catalisi enzimatica
Adattamento indotto
L'adattamento indotto è un meccanismo che assicura la corretta catalisi enzimatica attraverso la flessibilità del sito attivo
Alfa eliche e foglietti beta
Gli elementi strutturali delle alfa eliche e dei foglietti beta contribuiscono alla stabilità della struttura terziaria delle proteine
Ponti disolfuro
I ponti disolfuro sono legami covalenti che stabilizzano la struttura terziaria delle proteine
La varietà di strutture terziarie delle proteine riflette l'ampio spettro di funzioni biologiche che possono svolgere, come il trasporto di elettroni, il riconoscimento antigenico e la catalisi enzimatica
00
Interazioni non covalenti nella struttura terziaria
Legami idrogeno, forze di van der Waals, interazioni idrofobiche stabilizzano la forma 3D delle proteine.
01
Ripiegamento catena polipeptidica
Sequenza amminoacidi determina ripiegamento specifico, essenziale per funzione proteica.
02
Prioni e malattie neurodegenerative
Prioni sono proteine con struttura alterata, resistono a degradazione, causano aggregazione e malattie come Creutzfeldt-Jakob.
