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La conformazione delle proteine è determinata dall'interazione degli amminoacidi nelle strutture α-elica e foglietto β. Elementi come Prolina e Glicina influenzano la stabilità e la funzione delle proteine, che possono essere fibrose, come α-cheratina e collageno, o globulari, come la mioglobina, essenziali in processi biologici come il trasporto di ossigeno e la catalisi enzimatica.
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L'α-elica è una struttura proteica a forma di elica, formata da interazioni tra i gruppi R degli amminoacidi
Il foglietto β è una struttura proteica a forma di filamento, stabilizzata da legami a idrogeno tra i gruppi carbonilici e ammidici
I ripiegamenti β sono segmenti di polipeptidi che connettono elementi di struttura secondaria, favoriti da amminoacidi come Prolina e Glicina
La struttura terziaria è determinata da interazioni non covalenti tra gruppi R di amminoacidi, come interazioni idrofobiche, legami a idrogeno e legami ionici
La struttura terziaria è anche influenzata da legami covalenti, come i ponti disolfuro, che contribuiscono alla stabilità della proteina
La struttura quaternaria si riferisce all'organizzazione di più catene polipeptidiche, o subunità, in un complesso proteico funzionale
La struttura quaternaria può includere gruppi prostetici, che sono componenti non proteici essenziali per l'attività della proteina
00
L'α-elica è un elemento cruciale della ______ delle proteine, influenzato dalle interazioni tra i gruppi ______ degli amminoacidi.
conformazione
R
01
Struttura del foglietto β
Catene polipeptidiche disposte in filamenti β allungati e piegati a zig-zag.
02
Orientamento filamenti β
I filamenti β possono essere paralleli o antiparalleli tra loro.
