Le proteine: macromolecole fondamentali per la vita

Variabilità e Composizione delle Proteine

Le proteine, macromolecole fondamentali per la vita, si trovano in ogni cellula e tessuto vivente e svolgono un'ampia varietà di funzioni biologiche. La loro dimensione e complessità possono variare considerevolmente, con pesi molecolari che vanno da poche migliaia a diversi milioni di Dalton. Questa variazione è dovuta al numero di residui amminoacidici che le compongono, che può variare da poche decine a diverse migliaia, influenzando direttamente le dimensioni della proteina. Le proteine possono essere costituite da una singola catena polipeptidica o da più catene, note come subunità, che interagiscono tra loro tramite legami non covalenti. Esistono proteine semplici, formate esclusivamente da amminoacidi, e proteine coniugate, che includono componenti non proteici chiamati gruppi prostetici, come cofattori organici o ioni metallici, che sono cruciali per la loro attività biologica. Le emoproteine, ad esempio, contengono il gruppo eme, indispensabile per il trasporto di ossigeno nel sangue.

Struttura e Conformazione delle Proteine

La struttura delle proteine è articolata in quattro livelli di organizzazione. La struttura primaria è la sequenza lineare di amminoacidi uniti da legami peptidici, che conferiscono restrizioni conformazionali a causa della loro natura di parziale doppio legame. La struttura secondaria si riferisce all'organizzazione regolare dei peptidi nello spazio, come l'alfa elica e il foglietto beta, entrambi stabilizzati da legami idrogeno. La struttura terziaria rappresenta la conformazione tridimensionale di una singola catena polipeptidica, dove interazioni quali legami idrogeno, ponti disolfuro, forze idrofobiche e ponti salini contribuiscono alla stabilità della proteina. La struttura quaternaria descrive l'organizzazione spaziale di proteine formate da più catene polipeptidiche, indicando come queste subunità si assemblano per formare un complesso funzionale.

Elementi di Struttura Secondaria delle Proteine

Gli elementi di struttura secondaria delle proteine comprendono conformazioni specifiche assunte da segmenti della catena polipeptidica. L'alfa elica è una struttura elicoidale dove i legami idrogeno si formano tra il gruppo carbonilico di un residuo amminoacidico e il gruppo amminico di un altro residuo situato quattro posizioni più avanti nella sequenza. Le catene laterali degli amminoacidi protrudono dall'elica e possono influenzarne la stabilità attraverso interazioni steriche o chimiche. Il foglietto beta è composto da catene polipeptidiche allungate e piegate che si dispongono a zig-zag e sono stabilizzate da legami idrogeno tra catene adiacenti, che possono essere parallele o antiparallele. Le anse beta, o turni beta, sono connessioni flessibili tra elementi di struttura secondaria e sono spesso stabilizzate da amminoacidi specifici come la prolina e la glicina, che conferiscono direzionalità al polipeptide.

Strutture Terziaria e Quaternaria delle Proteine

La struttura terziaria di una proteina descrive la disposizione tridimensionale complessiva di una catena polipeptidica, risultante dall'interazione di elementi di struttura secondaria e di altre sequenze attraverso legami a corto e lungo raggio. Questa struttura può includere motivi strutturali o domini, che sono combinazioni di elementi di struttura secondaria che si ripetono e svolgono funzioni simili. I domini strutturali sono regioni della catena polipeptidica che si ripiegano in modo indipendente e possono avere funzioni biologiche specifiche. La struttura quaternaria si riferisce a proteine composte da più catene polipeptidiche e descrive come queste subunità si organizzano in un complesso funzionale, come nell'emoglobina, che è formata da quattro subunità di globina. Le interazioni che stabilizzano la struttura quaternaria sono analoghe a quelle della struttura terziaria, ma avvengono tra catene polipeptidiche diverse.