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Le proteine sono macromolecole essenziali per ogni forma di vita, con funzioni che vanno dal trasporto di ossigeno alla catalisi di reazioni. Variano in dimensione e complessità, da semplici catene di amminoacidi a strutture quaternarie complesse. La loro struttura è organizzata in quattro livelli, dalla sequenza amminoacidica alla conformazione tridimensionale, che determina la loro funzionalità biologica.
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Il peso molecolare delle proteine può variare da poche migliaia a diversi milioni di Dalton, a seconda del numero di residui amminoacidici che le compongono
Il numero di residui amminoacidici che compongono una proteina può variare da poche decine a diverse migliaia, influenzando direttamente le sue dimensioni
La struttura delle proteine è articolata in quattro livelli di organizzazione: primario, secondario, terziario e quaternario
Le proteine semplici sono formate esclusivamente da amminoacidi
Le proteine coniugate includono componenti non proteici chiamati gruppi prostetici, come cofattori organici o ioni metallici, che sono cruciali per la loro attività biologica
Le emoproteine contengono il gruppo eme, indispensabile per il trasporto di ossigeno nel sangue
La struttura primaria delle proteine è la sequenza lineare di amminoacidi uniti da legami peptidici, che conferiscono restrizioni conformazionali
La struttura secondaria si riferisce all'organizzazione regolare dei peptidi nello spazio, come l'alfa elica e il foglietto beta, entrambi stabilizzati da legami idrogeno
La struttura terziaria rappresenta la conformazione tridimensionale di una singola catena polipeptidica, dove interazioni quali legami idrogeno, ponti disolfuro, forze idrofobiche e ponti salini contribuiscono alla stabilità della proteina
La struttura quaternaria descrive l'organizzazione spaziale di proteine formate da più catene polipeptidiche, indicando come queste subunità si assemblano per formare un complesso funzionale
L'alfa elica è una struttura elicoidale dove i legami idrogeno si formano tra il gruppo carbonilico di un residuo amminoacidico e il gruppo amminico di un altro residuo situato quattro posizioni più avanti nella sequenza
Il foglietto beta è composto da catene polipeptidiche allungate e piegate che si dispongono a zig-zag e sono stabilizzate da legami idrogeno tra catene adiacenti
Le anse beta, o turni beta, sono connessioni flessibili tra elementi di struttura secondaria e sono spesso stabilizzate da amminoacidi specifici come la prolina e la glicina