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Gli enzimi sono catalizzatori biologici che accelerano le reazioni chimiche negli organismi viventi. Scoperti nel 1850 da Pasteur, sono essenziali per processi come la fermentazione. La loro attività dipende dalla struttura tridimensionale e possono richiedere cofattori per funzionare. La specificità enzimatica e i meccanismi di regolazione sono fondamentali per l'omeostasi cellulare. Gli enzimi operano attraverso diversi meccanismi di catalisi, essenziali per la vita.
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Nel 1850, Louis Pasteur teorizzò l'esistenza di un "fermento" vitale per la fermentazione alcolica nei lieviti
Studi successivi dimostrarono che gli enzimi possono funzionare anche al di fuori delle cellule viventi, portando alla comprensione che sono entità chimiche distinte
Nel 1926, James B. Sumner cristallizzò l'ureasi, dimostrando che gli enzimi sono sostanze pure e aprendo la strada alla moderna enzimologia
La struttura tridimensionale degli enzimi è cruciale per la loro attività catalitica e la denaturazione può inibire o distruggere l'attività enzimatica
Molti enzimi necessitano di cofattori, come ioni metallici o coenzimi, per essere attivi
L'apoenzima, in combinazione con i cofattori, forma l'oloenzima, che è la forma attiva dell'enzima
Gli enzimi sono classificati secondo il tipo di reazione che catalizzano, seguendo una nomenclatura che assegna loro un numero EC a quattro cifre e un nome sistematico
Gli enzimi riducono l'energia di attivazione necessaria per le reazioni chimiche, facilitando il raggiungimento dello stato di transizione senza modificare l'equilibrio della reazione
La specificità enzimatica è data dalla complementarietà tra il sito attivo dell'enzima e il substrato, che consente all'enzima di selezionare specifiche molecole
I due modelli principali per spiegare l'interazione enzima-substrato sono il modello chiave-serratura e il modello dell'adattamento indotto, mentre la teoria dello stato di transizione enfatizza che l'enzima è più complementare allo stato di transizione del substrato che non al substrato stesso
L'attività enzimatica è finemente regolata da modificazioni post-traduzionali e dalla sintesi di zimogeni, che prevengono danni cellulari da attività proteolitica non regolata
Alcuni enzimi utilizzano residui amminoacidici come donatori o accettori di protoni per catalizzare reazioni
Alcuni enzimi formano temporaneamente legami covalenti con il substrato durante la catalisi
Alcuni enzimi utilizzano ioni metallici come catalizzatori per le reazioni
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Funzione principale degli enzimi
Catalizzano e accelerano le reazioni chimiche negli organismi.
01
Scoperta di James B. Sumner nel 1926
Cristallizzazione dell'ureasi, prova che gli enzimi sono sostanze pure.
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Tipologie di enzimi
Principalmente proteine, ma esistono anche ribozimi a base di RNA.
