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Struttura e funzione delle proteine

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Le proteine, essenziali per i processi biologici, sono composte da aminoacidi e determinano la salute cellulare. La loro struttura varia dalla primaria alla terziaria, influenzando la funzione. Anomalie nel ripiegamento possono causare malattie, mentre la predizione strutturale è cruciale per la ricerca biomedica.

Struttura e Funzione delle Proteine

Le proteine sono macromolecole fondamentali per numerosi processi biologici, composte da catene di aminoacidi legati tra loro da legami peptidici. La sequenza di aminoacidi, definita struttura primaria, è codificata dal DNA e determina la conformazione spaziale della proteina, influenzando la sua funzione specifica. Le proteine con funzioni analoghe spesso condividono sequenze simili, risultato di un'evoluzione da un antenato comune. Mutazioni nella struttura primaria possono alterare la conformazione e la funzione proteica, portando a malattie. La struttura primaria può anche suggerire la conformazione tridimensionale della proteina, grazie a sequenze consenso e omologie strutturali che indicano la localizzazione cellulare e i siti di modificazione post-traduzionale.
Laboratorio di ricerca biologica con microscopio elettronico al centro, tavolo da lavoro, pareti chiare e armadi metallici.

Strutture Secondaria e Terziaria delle Proteine

La struttura secondaria delle proteine comprende configurazioni locali della catena polipeptidica, come l'alfa elica e il foglietto beta, stabilizzate da legami idrogeno. L'alfa elica è una struttura a spirale destrorsa con legami idrogeno tra i residui aminoacidici ogni quattro posizioni, mentre il foglietto beta è formato da catene laterali estese e piegate che si stabilizzano reciprocamente con legami idrogeno. La struttura terziaria è l'arrangiamento tridimensionale completo della proteina, risultato del ripiegamento della catena su se stessa, con residui idrofobici al centro e residui idrofilici all'esterno. Questa struttura è mantenuta da interazioni non covalenti, come legami idrogeno, interazioni idrofobiche, ponti salini e forze di Van der Waals, e determina la specificità di legame con altre molecole, inclusi substrati e inibitori.

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00

Le ______ sono essenziali per molti processi biologici e sono formate da catene di ______ uniti da legami ______.

proteine

aminoacidi

peptidici

01

Una mutazione nella ______ di una proteina può cambiare la sua forma e funzione, causando potenzialmente delle ______.

struttura primaria

malattie

02

Alfa elica - caratteristiche

Struttura a spirale destrorsa, legami idrogeno ogni 4 residui aminoacidici.

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