Struttura e classificazione degli amminoacidi
Mappa concettuale
Gli amminoacidi sono unità monomeriche essenziali per la formazione delle proteine. Ogni amminoacido è caratterizzato da un gruppo amminico, un gruppo carbossilico e una catena laterale che ne determina le proprietà uniche. La loro struttura influisce su solubilità e punto di fusione, e la loro capacità di agire come buffer è vitale per i sistemi biologici. Le proteine si formano tramite legami peptidici e possono subire modificazioni post-traduzionali che ne modificano funzione e attività.
Riassunto
Schema
Struttura e classificazione degli amminoacidi
Gli amminoacidi sono le unità monomeriche che costituiscono le proteine. Ogni amminoacido è composto da un atomo di carbonio alfa (α) al quale sono legati un gruppo amminico (generalmente in forma protonata, -NH3+, a pH fisiologico), un gruppo carbossilico (generalmente in forma deprotonata, -COO-, a pH fisiologico), un atomo di idrogeno e un gruppo laterale distintivo, noto come catena laterale o gruppo R, che determina le proprietà chimiche e fisiche dell'amminoacido. Il carbonio α è un centro chirale per tutti gli amminoacidi, ad eccezione della glicina, che ha un gruppo R costituito da un altro atomo di idrogeno, rendendola achirale. La chiralità degli amminoacidi consente loro di esistere in due forme stereoisomere, destrogira (D) e levogira (L), ma solo gli amminoacidi in configurazione L sono incorporati nelle proteine durante la biosintesi. Gli amminoacidi possono esistere in diverse forme ioniche a seconda del pH dell'ambiente: la forma cationica predomina in ambienti acidi, la forma anionica in ambienti basici, e la forma zwitterionica, in cui il gruppo amminico è protonato e il gruppo carbossilico è deprotonato, è prevalente a pH vicino al punto isoelettrico dell'amminoacido.Proprietà fisiche e funzionalità degli amminoacidi
Le proprietà fisiche degli amminoacidi, come la solubilità e il punto di fusione, sono influenzate dalla loro struttura e dal pH dell'ambiente. In soluzione acquosa a pH neutro, gli amminoacidi si presentano prevalentemente come zwitterioni, che hanno sia una carica positiva che una negativa. Questa dualità di carica permette agli amminoacidi di agire come buffer, contribuendo a regolare il pH nei sistemi biologici. La loro carica netta varia in funzione del pH, e questa proprietà è sfruttata in tecniche analitiche come l'elettroforesi, che separa gli amminoacidi in base alla loro mobilità in un campo elettrico. La cromatografia, invece, si basa sulla differenza di affinità degli amminoacidi per una fase stazionaria, permettendo la loro separazione in base al punto isoelettrico e ad altre proprietà chimico-fisiche.Il legame peptidico e la formazione delle proteine
I legami peptidici sono legami covalenti che si formano tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro, con la concomitante eliminazione di una molecola d'acqua. Questo legame è caratterizzato da una parziale doppia natura del legame tra il carbonio e l'azoto, che conferisce rigidità alla struttura e limita la rotazione attorno a questo asse. La formazione di legami peptidici porta alla creazione di catene polipeptidiche, che possono piegarsi e ripiegarsi in strutture tridimensionali complesse, dando origine alle proteine. Le proteine hanno un'estremità N-terminale, che termina con un gruppo amminico libero, e un'estremità C-terminale, che termina con un gruppo carbossilico libero, determinando la polarità e la direzionalità della catena polipeptidica.Modificazioni post-traduzionali e amminoacidi non proteici
Dopo la traduzione, le proteine possono subire una serie di modificazioni post-traduzionali che alterano la chimica e la funzione degli amminoacidi. Queste modificazioni includono fosforilazione, glicosilazione, ubiquitinazione, e molte altre, che possono influenzare la struttura, la localizzazione, l'interazione con altri biomolecole e l'attività delle proteine. Esistono anche amminoacidi non standard, come l'ornitina e la citrullina, che non sono incorporati nelle proteine durante la traduzione ma svolgono ruoli importanti in altre vie metaboliche, come il ciclo dell'urea, o agiscono come precursori per la sintesi di altre molecole biologicamente attive.La selenocisteina e l'espansione del codice genetico
La selenocisteina è un amminoacido raro che contiene selenio al posto dello zolfo, presente nella cisteina. È conosciuta come il 21° amminoacido e viene incorporata in specifiche proteine attraverso un meccanismo che coinvolge un segnale di arresto del ribosoma e un RNA di trasferimento speciale che riconosce il codone UGA, tradizionalmente un segnale di stop. La selenocisteina è essenziale per l'attività di alcune enzimi antiossidanti e la sua presenza in proteine umane evidenzia il suo ruolo biologico cruciale. La nomenclatura degli amminoacidi, sia con simboli a una lettera che a tre lettere, facilita la rappresentazione e l'analisi delle sequenze proteiche.
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Composizione degli amminoacidi
Atomo di carbonio alfa
L'atomo di carbonio alfa è il centro chirale degli amminoacidi, ad eccezione della glicina
Gruppi funzionali
Gruppo amminico
Il gruppo amminico è generalmente protonato a pH fisiologico e conferisce alle proteine proprietà basiche
Gruppo carbossilico
Il gruppo carbossilico è generalmente deprotonato a pH fisiologico e conferisce alle proteine proprietà acide
Gruppo laterale
Il gruppo laterale, o gruppo R, è unico per ogni amminoacido e determina le proprietà chimiche e fisiche dell'amminoacido
Chiralità degli amminoacidi
La chiralità degli amminoacidi permette loro di esistere in due forme stereoisomere, D e L, ma solo gli amminoacidi in configurazione L sono incorporati nelle proteine durante la biosintesi
Proprietà fisiche e funzionalità degli amminoacidi
Solubilità e punto di fusione
Le proprietà fisiche degli amminoacidi, come la solubilità e il punto di fusione, sono influenzate dalla loro struttura e dal pH dell'ambiente
Dualità di carica
La dualità di carica degli amminoacidi permette loro di agire come buffer e di contribuire a regolare il pH nei sistemi biologici
Tecniche analitiche
Elettroforesi
L'elettroforesi separa gli amminoacidi in base alla loro mobilità in un campo elettrico, sfruttando la loro carica netta variabile in funzione del pH
Cromatografia
La cromatografia separa gli amminoacidi in base al loro punto isoelettrico e ad altre proprietà chimico-fisiche, sfruttando la loro diversa affinità per una fase stazionaria
Legame peptidico e formazione delle proteine
Legame peptidico
Il legame peptidico è un legame covalente che si forma tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro, con la concomitante eliminazione di una molecola d'acqua
Catene polipeptidiche
La formazione di legami peptidici porta alla creazione di catene polipeptidiche, che possono piegarsi e ripiegarsi in strutture tridimensionali complesse, dando origine alle proteine
Estremità N-terminale e C-terminale
Le proteine hanno un'estremità N-terminale, che termina con un gruppo amminico libero, e un'estremità C-terminale, che termina con un gruppo carbossilico libero, determinando la polarità e la direzionalità della catena polipeptidica
Modificazioni post-traduzionali e amminoacidi non proteici
Modificazioni post-traduzionali
Dopo la traduzione, le proteine possono subire modificazioni post-traduzionali che alterano la loro chimica e funzione, come fosforilazione, glicosilazione e ubiquitinazione
Amminoacidi non standard
Esistono amminoacidi non standard, come l'ornitina e la citrullina, che non sono incorporati nelle proteine durante la traduzione ma svolgono ruoli importanti in altre vie metaboliche o agiscono come precursori per la sintesi di altre molecole biologicamente attive
Selenocisteina
Caratteristiche
La selenocisteina è un amminoacido raro che contiene selenio al posto dello zolfo e viene incorporata in specifiche proteine attraverso un meccanismo che coinvolge un segnale di arresto del ribosoma e un RNA di trasferimento speciale
Ruolo biologico
La selenocisteina è essenziale per l'attività di alcune enzimi antiossidanti e la sua presenza in proteine umane evidenzia il suo ruolo biologico cruciale
Espansione del codice genetico
Codone UGA
Il codone UGA, tradizionalmente un segnale di stop, viene utilizzato per codificare la selenocisteina attraverso un meccanismo di espansione del codice genetico
Nomenclatura degli amminoacidi
La selenocisteina è conosciuta come il 21° amminoacido e la sua presenza nelle proteine umane evidenzia l'importanza della nomenclatura degli amminoacidi per la rappresentazione e l'analisi delle sequenze proteiche
Struttura e classificazione degli amminoacidi
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00
Gli ______ sono le unità base che formano le ______.
amminoacidi
proteine
01
Ogni amminoacido è costituito da un atomo di carbonio ______ a cui sono attaccati un gruppo ______ e un gruppo ______.
alfa
amminico
carbossilico
02
Il gruppo ______ o catena ______ determina le caratteristiche chimiche e fisiche di un amminoacido.
R
laterale
