Struttura e classificazione degli amminoacidi

Struttura e classificazione degli amminoacidi

Gli amminoacidi sono le unità monomeriche che costituiscono le proteine. Ogni amminoacido è composto da un atomo di carbonio alfa (α) al quale sono legati un gruppo amminico (generalmente in forma protonata, -NH3+, a pH fisiologico), un gruppo carbossilico (generalmente in forma deprotonata, -COO-, a pH fisiologico), un atomo di idrogeno e un gruppo laterale distintivo, noto come catena laterale o gruppo R, che determina le proprietà chimiche e fisiche dell'amminoacido. Il carbonio α è un centro chirale per tutti gli amminoacidi, ad eccezione della glicina, che ha un gruppo R costituito da un altro atomo di idrogeno, rendendola achirale. La chiralità degli amminoacidi consente loro di esistere in due forme stereoisomere, destrogira (D) e levogira (L), ma solo gli amminoacidi in configurazione L sono incorporati nelle proteine durante la biosintesi. Gli amminoacidi possono esistere in diverse forme ioniche a seconda del pH dell'ambiente: la forma cationica predomina in ambienti acidi, la forma anionica in ambienti basici, e la forma zwitterionica, in cui il gruppo amminico è protonato e il gruppo carbossilico è deprotonato, è prevalente a pH vicino al punto isoelettrico dell'amminoacido.

Proprietà fisiche e funzionalità degli amminoacidi

Le proprietà fisiche degli amminoacidi, come la solubilità e il punto di fusione, sono influenzate dalla loro struttura e dal pH dell'ambiente. In soluzione acquosa a pH neutro, gli amminoacidi si presentano prevalentemente come zwitterioni, che hanno sia una carica positiva che una negativa. Questa dualità di carica permette agli amminoacidi di agire come buffer, contribuendo a regolare il pH nei sistemi biologici. La loro carica netta varia in funzione del pH, e questa proprietà è sfruttata in tecniche analitiche come l'elettroforesi, che separa gli amminoacidi in base alla loro mobilità in un campo elettrico. La cromatografia, invece, si basa sulla differenza di affinità degli amminoacidi per una fase stazionaria, permettendo la loro separazione in base al punto isoelettrico e ad altre proprietà chimico-fisiche.

Il legame peptidico e la formazione delle proteine

I legami peptidici sono legami covalenti che si formano tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro, con la concomitante eliminazione di una molecola d'acqua. Questo legame è caratterizzato da una parziale doppia natura del legame tra il carbonio e l'azoto, che conferisce rigidità alla struttura e limita la rotazione attorno a questo asse. La formazione di legami peptidici porta alla creazione di catene polipeptidiche, che possono piegarsi e ripiegarsi in strutture tridimensionali complesse, dando origine alle proteine. Le proteine hanno un'estremità N-terminale, che termina con un gruppo amminico libero, e un'estremità C-terminale, che termina con un gruppo carbossilico libero, determinando la polarità e la direzionalità della catena polipeptidica.

Modificazioni post-traduzionali e amminoacidi non proteici

Dopo la traduzione, le proteine possono subire una serie di modificazioni post-traduzionali che alterano la chimica e la funzione degli amminoacidi. Queste modificazioni includono fosforilazione, glicosilazione, ubiquitinazione, e molte altre, che possono influenzare la struttura, la localizzazione, l'interazione con altri biomolecole e l'attività delle proteine. Esistono anche amminoacidi non standard, come l'ornitina e la citrullina, che non sono incorporati nelle proteine durante la traduzione ma svolgono ruoli importanti in altre vie metaboliche, come il ciclo dell'urea, o agiscono come precursori per la sintesi di altre molecole biologicamente attive.

La selenocisteina e l'espansione del codice genetico

La selenocisteina è un amminoacido raro che contiene selenio al posto dello zolfo, presente nella cisteina. È conosciuta come il 21° amminoacido e viene incorporata in specifiche proteine attraverso un meccanismo che coinvolge un segnale di arresto del ribosoma e un RNA di trasferimento speciale che riconosce il codone UGA, tradizionalmente un segnale di stop. La selenocisteina è essenziale per l'attività di alcune enzimi antiossidanti e la sua presenza in proteine umane evidenzia il suo ruolo biologico cruciale. La nomenclatura degli amminoacidi, sia con simboli a una lettera che a tre lettere, facilita la rappresentazione e l'analisi delle sequenze proteiche.