Gli amminoacidi sono unità monomeriche essenziali per la formazione delle proteine. Ogni amminoacido è caratterizzato da un gruppo amminico, un gruppo carbossilico e una catena laterale che ne determina le proprietà uniche. La loro struttura influisce su solubilità e punto di fusione, e la loro capacità di agire come buffer è vitale per i sistemi biologici. Le proteine si formano tramite legami peptidici e possono subire modificazioni post-traduzionali che ne modificano funzione e attività.
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L'atomo di carbonio alfa è il centro chirale degli amminoacidi, ad eccezione della glicina
Gruppo amminico
Il gruppo amminico è generalmente protonato a pH fisiologico e conferisce alle proteine proprietà basiche
Gruppo carbossilico
Il gruppo carbossilico è generalmente deprotonato a pH fisiologico e conferisce alle proteine proprietà acide
Gruppo laterale
Il gruppo laterale, o gruppo R, è unico per ogni amminoacido e determina le proprietà chimiche e fisiche dell'amminoacido
La chiralità degli amminoacidi permette loro di esistere in due forme stereoisomere, D e L, ma solo gli amminoacidi in configurazione L sono incorporati nelle proteine durante la biosintesi
Le proprietà fisiche degli amminoacidi, come la solubilità e il punto di fusione, sono influenzate dalla loro struttura e dal pH dell'ambiente
La dualità di carica degli amminoacidi permette loro di agire come buffer e di contribuire a regolare il pH nei sistemi biologici
Elettroforesi
L'elettroforesi separa gli amminoacidi in base alla loro mobilità in un campo elettrico, sfruttando la loro carica netta variabile in funzione del pH
Cromatografia
La cromatografia separa gli amminoacidi in base al loro punto isoelettrico e ad altre proprietà chimico-fisiche, sfruttando la loro diversa affinità per una fase stazionaria
Il legame peptidico è un legame covalente che si forma tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro, con la concomitante eliminazione di una molecola d'acqua
La formazione di legami peptidici porta alla creazione di catene polipeptidiche, che possono piegarsi e ripiegarsi in strutture tridimensionali complesse, dando origine alle proteine
Le proteine hanno un'estremità N-terminale, che termina con un gruppo amminico libero, e un'estremità C-terminale, che termina con un gruppo carbossilico libero, determinando la polarità e la direzionalità della catena polipeptidica
Dopo la traduzione, le proteine possono subire modificazioni post-traduzionali che alterano la loro chimica e funzione, come fosforilazione, glicosilazione e ubiquitinazione
Esistono amminoacidi non standard, come l'ornitina e la citrullina, che non sono incorporati nelle proteine durante la traduzione ma svolgono ruoli importanti in altre vie metaboliche o agiscono come precursori per la sintesi di altre molecole biologicamente attive
La selenocisteina è un amminoacido raro che contiene selenio al posto dello zolfo e viene incorporata in specifiche proteine attraverso un meccanismo che coinvolge un segnale di arresto del ribosoma e un RNA di trasferimento speciale
La selenocisteina è essenziale per l'attività di alcune enzimi antiossidanti e la sua presenza in proteine umane evidenzia il suo ruolo biologico cruciale
Il codone UGA, tradizionalmente un segnale di stop, viene utilizzato per codificare la selenocisteina attraverso un meccanismo di espansione del codice genetico
La selenocisteina è conosciuta come il 21° amminoacido e la sua presenza nelle proteine umane evidenzia l'importanza della nomenclatura degli amminoacidi per la rappresentazione e l'analisi delle sequenze proteiche
00
Gli ______ sono le unità base che formano le ______.
amminoacidi
proteine
01
Ogni amminoacido è costituito da un atomo di carbonio ______ a cui sono attaccati un gruppo ______ e un gruppo ______.
alfa
amminico
carbossilico
02
Il gruppo ______ o catena ______ determina le caratteristiche chimiche e fisiche di un amminoacido.
R
laterale
