Gli amminoacidi e le loro funzioni

Classificazione e Funzioni degli Amminoacidi nelle Proteine

Gli amminoacidi sono i componenti fondamentali delle proteine e si classificano in base alle caratteristiche chimiche dei loro gruppi laterali (R). I gruppi laterali possono essere polari, non polari, acidi o basici, influenzando le interazioni e la funzionalità delle proteine. Gli amminoacidi basici, come la lisina (Lys), l'arginina (Arg) e l'istidina (His), possiedono gruppi funzionali che si ionizzano a pH fisiologico, contribuendo alla basicità delle proteine che li contengono, come gli istoni, che interagiscono con il DNA. Gli amminoacidi acidi, come l'acido glutammico (Glu) e l'acido aspartico (Asp), hanno un gruppo carbossilico aggiuntivo che si ionizza, conferendo acidità alle proteine e svolgendo ruoli importanti nella regolazione dell'espressione genica. La glicina, con il suo piccolo gruppo R, facilita ripiegamenti compatti nelle proteine, come nel collagene, essenziale per il tessuto connettivo. Mutazioni in queste regioni possono portare a patologie come l'osteogenesi imperfetta. La metionina e la cisteina contengono zolfo; la metionina è il primo amminoacido nella sintesi proteica e donatore di gruppi metilici, mentre la cisteina può formare ponti disolfuro che stabilizzano la struttura tridimensionale delle proteine. Gli amminoacidi idrofobici, come leucina, isoleucina e valina, favoriscono l'interazione con ambienti lipofili e sono cruciali per la struttura delle proteine di membrana. La prolina, con la sua struttura ciclica, induce angoli fissi nelle catene polipeptidiche, influenzando il ripiegamento proteico.

Amminoacidi Essenziali e Neurotrasmettitori

Gli amminoacidi sono classificati come essenziali o non essenziali a seconda della capacità di un organismo di sintetizzarli. Gli esseri umani possono produrre 11 dei 20 amminoacidi standard e devono ottenere i restanti 9, detti essenziali, attraverso l'alimentazione. Questi includono: istidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Alcuni amminoacidi svolgono ruoli critici nel sistema nervoso come precursori di neurotrasmettitori: la tirosina è il precursore della dopamina, della noradrenalina e dell'adrenalina; il triptofano è il precursore della serotonina; e l'acido glutammico è il precursore del GABA (acido gamma-aminobutirrico). Inoltre, l'acido glutammico e l'acido aspartico agiscono come neurotrasmettitori eccitatori, mentre la glicina funge da neurotrasmettitore inibitorio nel sistema nervoso centrale. La disponibilità di triptofano, un amminoacido essenziale, è cruciale per la produzione di serotonina, sottolineando l'importanza di una dieta equilibrata per il benessere neurologico.

Struttura Primaria delle Proteine

La sintesi proteica inizia con l'assemblaggio sequenziale degli amminoacidi attraverso legami peptidici, che formano catene polipeptidiche. Questi legami covalenti sono forti e rigidi, conferendo stabilità alla struttura proteica. La sequenza di amminoacidi, nota come struttura primaria, è codificata dal DNA e determina la funzione biologica della proteina. Gli enzimi digestivi, come la pepsina e la tripsina, scindono i legami peptidici per liberare gli amminoacidi durante la digestione. Una catena polipeptidica possiede un'estremità amminica (N-terminale) e un'estremità carbossilica (C-terminale), e la sintesi proteica procede aggiungendo amminoacidi al C-terminale.

Struttura Secondaria delle Proteine

La catena polipeptidica può assumere configurazioni ripiegate grazie alla rotazione attorno ai legami singoli che collegano gli atomi di carbonio e azoto. La formazione di legami idrogeno tra gli atomi di ossigeno e idrogeno dello scheletro peptidico stabilizza la catena in strutture secondarie come l'α-elica e il foglietto β. L'α-elica è una struttura elicoidale con i gruppi R esterni alla spirale, mentre il foglietto β è composto da filamenti allineati in cui i gruppi R si estendono sopra e sotto il piano del foglietto. Queste strutture secondarie sono fondamentali per la funzione delle proteine e possono essere organizzate in configurazioni parallele, antiparallele o miste, a seconda dell'orientamento dei segmenti della catena polipeptidica.