Las proteínas, esenciales para la vida, se componen de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Su estructura varía desde la primaria hasta la cuaternaria, determinando su función. Las interacciones como puentes de hidrógeno y efectos hidrofóbicos son cruciales para su estabilidad y actividad biológica. La clasificación de proteínas ayuda a entender su evolución y diversidad funcional.
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Las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos enlazados mediante enlaces peptídicos
19 α-aminoácidos y un iminoácido (prolina)
Existen 20 aminoácidos estándar, incluyendo 19 α-aminoácidos y un iminoácido (prolina), que se combinan para formar la estructura primaria de las proteínas
La estructura tridimensional de las proteínas se estabiliza a través de una variedad de interacciones, como enlaces covalentes fuertes y enlaces no covalentes
Los enlaces peptídicos son covalentes y presentan restricciones en su rotación debido a su carácter parcial de doble enlace
Las interacciones iónicas se dan entre cadenas laterales cargadas y son sensibles al pH y a la polaridad del entorno
Los puentes de hidrógeno son interacciones débiles pero significativas para la estabilidad estructural y su fuerza varía con la orientación y la distancia entre los átomos donadores y aceptores
El efecto hidrofóbico impulsa a los residuos apolares a evitar el contacto con el agua y es un factor determinante en el plegamiento de las proteínas y en la formación de su estructura terciaria
La estructura secundaria de las proteínas comprende configuraciones locales de la cadena polipeptídica, como la hélice α y la hoja β plegada
La hélice α es una estructura en espiral con 3,6 residuos por vuelta, donde los enlaces de hidrógeno se forman entre el grupo amida de un residuo y el carbonilo del cuarto residuo siguiente
Las hojas β consisten en cadenas polipeptídicas alineadas y unidas por puentes de hidrógeno entre cadenas adyacentes
La estructura terciaria describe la disposición tridimensional completa de una proteína, incluyendo la orientación de los átomos en el espacio y la configuración de las cadenas laterales
La estructura cuaternaria se refiere a la unión de varias cadenas polipeptídicas o subunidades proteicas, que pueden ser idénticas o diferentes
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Número de aminoácidos estándar
20 aminoácidos, incluyendo 19 α-aminoácidos y 1 iminoácido (prolina).
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Importancia de la estructura tridimensional de las proteínas
Esencial para la función proteica; determinada por la secuencia de aminoácidos.
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Tipos de enlaces no covalentes en proteínas
Interacciones iónicas, puentes de hidrógeno, fuerzas de van der Waals, efecto hidrofóbico.
