Estructura y Composición de las Proteínas
Mapa conceptual
Las proteínas, esenciales para la vida, se componen de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Su estructura varía desde la primaria hasta la cuaternaria, determinando su función. Las interacciones como puentes de hidrógeno y efectos hidrofóbicos son cruciales para su estabilidad y actividad biológica. La clasificación de proteínas ayuda a entender su evolución y diversidad funcional.
Resumen
Esquema
Estructura y Composición de las Proteínas
Las proteínas son macromoléculas fundamentales para numerosos procesos biológicos, constituidas por cadenas de aminoácidos enlazados mediante enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos estándar, incluyendo 19 α-aminoácidos y un iminoácido (prolina), que se combinan para formar la estructura primaria de las proteínas. La estructura tridimensional de las proteínas, esencial para su función, surge de la secuencia de aminoácidos y se estabiliza a través de una variedad de interacciones. Entre estas, destacan los enlaces covalentes fuertes como los enlaces peptídicos y los puentes disulfuro, y enlaces no covalentes como las interacciones iónicas, puentes de hidrógeno, fuerzas de van der Waals y el efecto hidrofóbico. Estas interacciones son vitales para la conformación de las proteínas, permitiendo la flexibilidad necesaria para el reconocimiento molecular y la actividad biológica.Tipos de Enlaces y Fuerzas en las Proteínas
Los enlaces peptídicos, que unen los aminoácidos, son covalentes y presentan restricciones en su rotación debido a su carácter parcial de doble enlace, lo que les confiere una estructura plana. Los grupos C=O y N-H de estos enlaces son polares y capaces de formar puentes de hidrógeno, contribuyendo a la estructura secundaria de las proteínas. Las interacciones iónicas, que se dan entre cadenas laterales cargadas, son sensibles al pH y a la polaridad del entorno. Los puentes de hidrógeno son interacciones débiles pero significativas para la estabilidad estructural, y su fuerza varía con la orientación y la distancia entre los átomos donadores y aceptores. El efecto hidrofóbico, que impulsa a los residuos apolares a evitar el contacto con el agua, es un factor determinante en el plegamiento de las proteínas y en la formación de su estructura terciaria.Estructura Secundaria de las Proteínas
La estructura secundaria de las proteínas comprende configuraciones locales de la cadena polipeptídica, como la hélice α y la hoja β plegada. Estas estructuras resultan de los ángulos de torsión específicos de los enlaces químicos en la cadena principal y se mantienen estables por puentes de hidrógeno entre los grupos amida y carbonilo. La hélice α es una estructura en espiral con 3,6 residuos por vuelta, donde los enlaces de hidrógeno se forman entre el grupo amida de un residuo y el carbonilo del cuarto residuo siguiente. Las hojas β consisten en cadenas polipeptídicas alineadas y unidas por puentes de hidrógeno entre cadenas adyacentes. La estabilidad de la estructura secundaria también puede verse reforzada por interacciones específicas en los extremos de las hélices y las hojas.Estructura Terciaria y Cuaternaria de las Proteínas
La estructura terciaria describe la disposición tridimensional completa de una proteína, incluyendo la orientación de los átomos en el espacio y la configuración de las cadenas laterales. Esta estructura define la forma y el funcionamiento de la proteína, permitiendo la formación de sitios activos y la interacción con otras moléculas. La estructura cuaternaria se refiere a la unión de varias cadenas polipeptídicas o subunidades proteicas, que pueden ser idénticas o diferentes. La asociación de subunidades puede mejorar la estabilidad de la proteína, permitir la regulación alostérica y aumentar la eficiencia funcional. Los enlaces que mantienen unidas las subunidades son principalmente no covalentes, aunque en algunos casos pueden formarse enlaces disulfuro intercatenarios.Redundancia y Clasificación de las Estructuras Proteicas
A pesar de la vasta diversidad de secuencias de aminoácidos, las estructuras proteicas muestran una notable redundancia, con muchas proteínas adoptando configuraciones estructurales similares. Esto se debe a que ciertas conformaciones son energéticamente favorables y funcionalmente eficientes. Las bases de datos de estructuras proteicas, como SCOP y CATH, clasifican las proteínas en familias y dominios basándose en criterios como la identidad de secuencia, la similitud estructural y la función biológica. Estas clasificaciones son herramientas valiosas para investigar las relaciones evolutivas entre las proteínas y comprender su diversidad estructural y funcional.
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Proteínas
Cadena de aminoácidos
Las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos enlazados mediante enlaces peptídicos
Aminoácidos estándar
19 α-aminoácidos y un iminoácido (prolina)
Existen 20 aminoácidos estándar, incluyendo 19 α-aminoácidos y un iminoácido (prolina), que se combinan para formar la estructura primaria de las proteínas
Interacciones para la estabilización de la estructura tridimensional
La estructura tridimensional de las proteínas se estabiliza a través de una variedad de interacciones, como enlaces covalentes fuertes y enlaces no covalentes
Tipos de Enlaces y Fuerzas en las Proteínas
Enlaces peptídicos
Los enlaces peptídicos son covalentes y presentan restricciones en su rotación debido a su carácter parcial de doble enlace
Interacciones iónicas
Las interacciones iónicas se dan entre cadenas laterales cargadas y son sensibles al pH y a la polaridad del entorno
Puentes de hidrógeno
Los puentes de hidrógeno son interacciones débiles pero significativas para la estabilidad estructural y su fuerza varía con la orientación y la distancia entre los átomos donadores y aceptores
Efecto hidrofóbico
El efecto hidrofóbico impulsa a los residuos apolares a evitar el contacto con el agua y es un factor determinante en el plegamiento de las proteínas y en la formación de su estructura terciaria
Estructura Secundaria de las Proteínas
Configuraciones locales de la cadena polipeptídica
La estructura secundaria de las proteínas comprende configuraciones locales de la cadena polipeptídica, como la hélice α y la hoja β plegada
Hélice α
La hélice α es una estructura en espiral con 3,6 residuos por vuelta, donde los enlaces de hidrógeno se forman entre el grupo amida de un residuo y el carbonilo del cuarto residuo siguiente
Hoja β
Las hojas β consisten en cadenas polipeptídicas alineadas y unidas por puentes de hidrógeno entre cadenas adyacentes
Estructura Terciaria y Cuaternaria de las Proteínas
Estructura terciaria
La estructura terciaria describe la disposición tridimensional completa de una proteína, incluyendo la orientación de los átomos en el espacio y la configuración de las cadenas laterales
Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria se refiere a la unión de varias cadenas polipeptídicas o subunidades proteicas, que pueden ser idénticas o diferentes
Estructura y Composición de las Proteínas
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00
Número de aminoácidos estándar
20 aminoácidos, incluyendo 19 α-aminoácidos y 1 iminoácido (prolina).
01
Importancia de la estructura tridimensional de las proteínas
Esencial para la función proteica; determinada por la secuencia de aminoácidos.
02
Tipos de enlaces no covalentes en proteínas
Interacciones iónicas, puentes de hidrógeno, fuerzas de van der Waals, efecto hidrofóbico.
