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La struttura primaria delle proteine è definita dalla sequenza di amminoacidi e dai legami peptidici. Gli angoli di torsione, la struttura terziaria e le interazioni non covalenti determinano la conformazione tridimensionale, mentre i chaperon molecolari assistono nel corretto ripiegamento proteico, prevenendo disfunzioni e malattie.
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La struttura primaria di una proteina è determinata dalla sequenza univoca di amminoacidi, uniti da legami peptidici
Reazione di condensazione
Il legame peptidico si forma tramite una reazione di condensazione tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico del successivo
Stabilità e idrolisi
Il legame peptidico è caratterizzato da una notevole stabilità, ma può essere idrolizzato in presenza di enzimi proteolitici o in condizioni di pH estremo
La catena polipeptidica possiede un'estremità N-terminale, dove si trova il gruppo amminico libero, e un'estremità C-terminale, con il gruppo carbossilico libero
Psi e Phi
Gli angoli di torsione nelle proteine, indicati come psi (ψ) e phi (φ), sono essenziali per definire la conformazione tridimensionale delle catene polipeptidiche
Omega
L'angolo omega (ω) è generalmente fisso a circa 180° a causa della natura del legame peptidico
Il grafico di Ramachandran rappresenta le combinazioni permesse degli angoli psi e phi nelle proteine, mostrando le regioni di conformazione energetica favorevole per gli amminoacidi standard
La prolina e la glicina sono eccezioni notevoli nella struttura secondaria delle proteine, con la prolina che limita le conformazioni possibili a causa del suo anello rigido e la glicina che ne permette un numero maggiore per la sua minima ingombro sterico
La struttura terziaria descrive l'arrangiamento tridimensionale complessivo di una proteina e si forma quando la catena polipeptidica si ripiega nello spazio assumendo la sua conformazione funzionale
Proteine solubili
Nelle proteine solubili, gli amminoacidi polari tendono a localizzarsi sulla superficie per interagire con l'acqua, mentre quelli apolari si orientano verso l'interno per evitare il contatto con l'ambiente acquoso
Proteine di membrana
Nelle proteine di membrana, gli amminoacidi apolari si trovano sulla superficie per interagire con i lipidi della membrana, mentre quelli polari sono orientati verso l'interno o verso gli spazi intermembrana
La struttura terziaria è stabilizzata da una varietà di interazioni non covalenti e covalenti, come legami idrogeno, interazioni idrofobiche, forze di van der Waals, interazioni elettrostatiche e ponti disolfuro
La struttura quaternaria si riferisce all'assemblaggio di più catene polipeptidiche o subunità in un complesso proteico funzionale
I complessi proteici possono presentare simmetrie specifiche, che contribuiscono alla loro stabilità e funzionalità
Chaperon e chaperonine
I chaperon molecolari sono proteine che facilitano il corretto ripiegamento delle proteine neo-sintetizzate, suddivise in chaperon e chaperonine a seconda del momento in cui assistono il ripiegamento
00
I legami peptidici si formano attraverso una reazione di ______, liberando una ______ di ______.
condensazione
molecola
acqua
01
La catena polipeptidica ha un'estremità ______ e un'estremità ______, caratterizzate rispettivamente da un gruppo ______ e un gruppo ______.
N-terminale
C-terminale
amminico libero
carbossilico libero
02
Le catene di amminoacidi si suddividono in ______, ______ e ______, a seconda del loro peso molecolare.
oligopeptidi
polipeptidi
proteine
