Le proteine, essenziali per il trasporto di ossigeno e la catalisi di reazioni, sono polimeri di amminoacidi che si ripiegano in strutture tridimensionali. Queste strutture, che possono essere fibrose o globulari, sono determinate dalla sequenza di amminoacidi e dalle interazioni tra i gruppi R. La corretta formazione delle strutture proteiche è cruciale per la loro funzionalità e specificità, influenzando processi biologici come la segnalazione cellulare e la risposta immunitaria.
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Le proteine sono fondamentali per il trasporto di ossigeno nel sangue attraverso la formazione di strutture complesse come l'emoglobina
Le proteine agiscono come enzimi, accelerando le reazioni biochimiche all'interno delle cellule
Le proteine sono responsabili della formazione di strutture cellulari come il collagene, che conferisce resistenza e flessibilità ai tessuti
La struttura tridimensionale delle proteine, chiamata conformazione nativa, è determinata dalla sequenza di amminoacidi e dalle interazioni tra di essi
Le proteine possono perdere la loro conformazione nativa a causa di stress ambientali, come variazioni di temperatura o pH, in un processo chiamato denaturazione
Le proteine si ripiegano in strutture tridimensionali complesse attraverso interazioni tra i gruppi R degli amminoacidi, determinando la loro funzionalità
Le proteine sono composte da catene di amminoacidi legati tra loro da legami peptidici
Gli amminoacidi sono i mattoni delle proteine e possiedono un gruppo amminico, un gruppo carbossilico e un gruppo R distintivo che conferisce loro proprietà uniche
Le strutture secondarie e terziarie delle proteine sono il risultato di interazioni tra i gruppi R degli amminoacidi, determinando la loro forma tridimensionale e funzionalità
Alcune proteine sono formate da più catene polipeptidiche, note come subunità, che interagiscono per formare la struttura quaternaria
La specificità funzionale delle proteine è determinata dalla loro conformazione nativa, che permette loro di interagire selettivamente con altre molecole
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Struttura proteine
Determinata da sequenza amminoacidi, legami idrogeno, interazioni idrofobiche, ponti disolfuro, legami ionici.
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Conformazione nativa
Struttura tridimensionale proteica, essenziale per funzione biologica, stabilita da interazioni amminoacidiche.
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Denaturazione reversibile vs irreversibile
Reversibile: ripristino struttura/funzione post-stress. Irreversibile: cambiamento permanente, es. cottura cibo.
