Algor Cards

La funzione dell'emoglobina e della mioglobina nei vertebrati

Mappa concettuale

Algorino

Modifica disponibile

La mioglobina e l'emoglobina sono proteine essenziali per il trasporto dell'ossigeno nei vertebrati. La mioglobina immagazzina O2 nei muscoli, mentre l'emoglobina lo trasporta nel sangue. Entrambe contengono il gruppo eme per il legame con l'ossigeno. L'anemia falciforme, una malattia genetica, altera la forma dell'emoglobina, causando gravi complicazioni.

La Mioglobina: Struttura e Funzione nel Trasporto dell'Ossigeno

La mioglobina è una proteina globulare presente nei muscoli dei vertebrati, con un ruolo cruciale nell'immagazzinamento e nel rilascio di ossigeno (O2) necessario per la respirazione cellulare. La sua struttura terziaria è composta da 153 aminoacidi, organizzati in otto α-eliche connesse da anse non elicoidali. Il gruppo eme, che contiene un atomo di ferro bivalente (Fe^2+) e la protoporfirina IX, è incastonato in una tasca idrofobica tra le eliche E e F. Questo gruppo prostetico non è legato covalentemente alla proteina, ma è essenziale per il legame con l'ossigeno. La protoporfirina IX è costituita da quattro anelli pirrolici connessi da ponti metilenici e presenta gruppi funzionali metilici, vinili e propionici. L'atomo di ferro è coordinato da quattro atomi di azoto negli anelli pirrolici e da due legami assiali: uno con l'azoto di un residuo di istidina (His F8, detto His prossimale) e l'altro con la molecola di O2. La mioglobina è in grado di legare l'ossigeno in modo reversibile, mantenendo il ferro nello stato ferroso (Fe^2+) anche in presenza di O2, grazie alla protezione offerta dalla sua struttura contro l'ossidazione del ferro.
Microscopio elettronico in laboratorio scientifico con provette colorate e campione biologico su tavolo bianco, lavagna magnetica sul muro.

L'Emoglobina e il suo Ruolo nel Trasporto dell'Ossigeno nei Vertebrati

L'emoglobina (Hb) è una proteina tetramerica composta da quattro subunità globulari, ciascuna delle quali contiene un gruppo eme analogo a quello della mioglobina. Presente nei globuli rossi, l'Hb è responsabile del trasporto dell'ossigeno dai polmoni ai tessuti e del ritorno dell'anidride carbonica ai polmoni. La forma adulta dell'Hb è costituita da due catene α e due catene β, ognuna con una struttura simile a quella della mioglobina. La cooperatività nel legame dell'ossigeno è una caratteristica distintiva dell'Hb, che si manifesta con una curva di dissociazione dell'ossigeno a forma di sigmoide. Questo comportamento è dovuto alla presenza di due conformazioni strutturali: lo stato T (tensione), a bassa affinità per l'ossigeno, e lo stato R (rilassato), ad alta affinità. Il legame dell'ossigeno con una subunità dell'Hb induce un cambiamento conformazionale che aumenta l'affinità delle subunità adiacenti, facilitando l'ulteriore legame dell'ossigeno.

Mostra di più

Vuoi creare mappe dal tuo materiale?

Inserisci un testo, carica una foto o un audio su Algor. In pochi secondi Algorino lo trasformerà per te in mappa concettuale, riassunto e tanto altro!

Impara con le flashcards di Algor Education

Clicca sulla singola scheda per saperne di più sull'argomento

00

La struttura terziaria della mioglobina è formata da ______ aminoacidi e include otto α-eliche.

153

01

Il gruppo ______, contenente un atomo di ferro (Fe^2+) e la protoporfirina IX, si trova in una tasca idrofobica tra le eliche ______ della mioglobina.

eme

E e F

02

La mioglobina lega l'ossigeno in modo reversibile e mantiene il ferro nello stato ______ (Fe^2+), evitando l'ossidazione grazie alla sua struttura protettiva.

ferroso

Q&A

Ecco un elenco delle domande più frequenti su questo argomento

Non trovi quello che cercavi?

Cerca un argomento inserendo una frase o una parola chiave