La mioglobina e l'emoglobina sono proteine essenziali per il trasporto dell'ossigeno nei vertebrati. La mioglobina immagazzina O2 nei muscoli, mentre l'emoglobina lo trasporta nel sangue. Entrambe contengono il gruppo eme per il legame con l'ossigeno. L'anemia falciforme, una malattia genetica, altera la forma dell'emoglobina, causando gravi complicazioni.
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La mioglobina è una proteina globulare composta da 153 aminoacidi, organizzati in otto α-eliche connesse da anse non elicoidali
La mioglobina ha un ruolo cruciale nell'immagazzinamento e nel rilascio di ossigeno nei muscoli dei vertebrati
Il gruppo eme, contenente un atomo di ferro bivalente e la protoporfirina IX, è incastonato in una tasca idrofobica tra le eliche E e F della mioglobina
L'emoglobina è una proteina tetramerica composta da quattro subunità globulari, ciascuna contenente un gruppo eme simile a quello della mioglobina
L'emoglobina è responsabile del trasporto di ossigeno dai polmoni ai tessuti e dell'anidride carbonica dai tessuti ai polmoni
L'emoglobina mostra una cooperatività nel legame dell'ossigeno, che si manifesta con una curva di dissociazione a forma di sigmoide, dovuta alla presenza di due conformazioni strutturali: lo stato T e lo stato R
La CO2 prodotta dal metabolismo cellulare viene trasportata nel sangue principalmente sotto forma di ione bicarbonato, grazie all'azione dell'enzima anidrasi carbonica presente negli eritrociti
L'effetto Bohr descrive come un pH elevato aumenta l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno, mentre un pH ridotto favorisce il rilascio di ossigeno
La His146 delle catene β dell'emoglobina gioca un ruolo chiave nel rilascio di protoni durante la transizione allo stato T, influenzando l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno
La regolazione allosterica è un meccanismo in cui il legame di un ligando in un sito può influenzare l'affinità di un altro sito per il suo ligando
Il 2,3-BPG si lega al centro della cavità dell'emoglobina, stabilizzando la conformazione T e riducendo l'affinità per l'ossigeno, facilitando il rilascio di ossigeno nei tessuti
La concentrazione di 2,3-BPG nei globuli rossi è regolata in risposta a variazioni della pressione parziale di ossigeno, garantendo un'adeguata fornitura di ossigeno ai tessuti anche in condizioni di stress ambientale o fisiologico
L'anemia falciforme è una patologia genetica caratterizzata dalla presenza di emoglobina mutata, nota come HbS, che causa la formazione di polimeri di HbS deossigenata e la distorsione dei globuli rossi in una forma a falce
La mutazione genetica che causa l'anemia falciforme è la sostituzione di un acido glutammico con una valina nella posizione 6 della catena β dell'emoglobina
Gli eritrociti falciformi sono più fragili e possono occludere i vasi sanguigni, causando anemia, dolori e danni agli organi a causa dell'insufficiente apporto di ossigeno
La malattia si manifesta con una serie di sintomi clinici che includono crisi dolorose, rischio di infezioni e complicanze a lungo termine
Gli eritrociti falciformi possono causare danni agli organi a causa dell'insufficiente apporto di ossigeno, aumentando il rischio di infezioni e complicanze a lungo termine
Attualmente non esiste una cura per l'anemia falciforme, ma esistono trattamenti per alleviare i sintomi e prevenire le complicanze
00
La struttura terziaria della mioglobina è formata da ______ aminoacidi e include otto α-eliche.
153
01
Il gruppo ______, contenente un atomo di ferro (Fe^2+) e la protoporfirina IX, si trova in una tasca idrofobica tra le eliche ______ della mioglobina.
eme
E e F
02
La mioglobina lega l'ossigeno in modo reversibile e mantiene il ferro nello stato ______ (Fe^2+), evitando l'ossidazione grazie alla sua struttura protettiva.
ferroso
